Natürliches oder hydrolysiertes Kollagen: Was wählen im Carnivore-Diät?

# Kollagen gegen Kollagen: Kann Fleisch besser sein als Nahrungsergänzungsmittel?

*Natürliches Kollagen, hydrolysierte Peptide, lange oder kurze Ketten, Vitamin C, Kupfer, Zink und carnivore Ernährung: Eine wissenschaftliche Untersuchung, um zu verstehen, was unser Körper tatsächlich aufnimmt und was er zur Herstellung widerstandsfähiger Gewebe nutzt.*

**von Laurent Glatz – für Athletic Carnivore**

Stellen Sie sich zwei Personen vor. Die erste isst eine geschmorte Rinderhaxe, mehrere Stunden gegart, mit ihren Muskelfasern, Sehnen und dem gelatineartigen Gewebe. Die zweite nimmt 20 Gramm hydrolysiertes Kollagenpulver zu sich, sorgfältig dosiert und als hoch bioverfügbar beworben. Beide konsumieren tierisches Kollagen. Doch der Hersteller des Pulvers behauptet, seine viel kleineren Peptide würden besser aufgenommen und mehr zur Gesundheit von Gelenken, Sehnen und Haut beitragen. Wer hat also recht? Ist das natürlich im Essen enthaltene Kollagen weniger wirksam, weil seine Ketten länger sind? Oder könnte es im Gegenteil genauso effektiv oder sogar interessanter sein, weil es von weiteren Nährstoffen aus dem Tier begleitet wird?

Diese Frage verdient eine gründliche biologische Untersuchung, denn hinter dem Begriff „Kollagen“ verbergen sich mehrere Realitäten. Die Menge, die aufgenommen wird, ist nicht zwangsläufig die Menge, die absorbiert wird, und die absorbierte Menge ist nicht automatisch die, die zum Wiederaufbau einer Sehne verwendet wird. Um zu verstehen, welches der beiden tatsächlich besser ist, muss man das Kollagen vom Teller bis zu den Zellen verfolgen, die unsere Gewebe herstellen. Und entdecken, warum Vitamin C, Kupfer und sogar Zink eine ebenso wichtige Rolle spielen können wie die Peptide selbst.

Kollagen: Ein erstaunlich komplexes molekulares Seil

Um Kollagen zu verstehen, stellen Sie sich drei sehr lange Fäden vor, die zu einem Seil verdrillt werden. Jeder Faden entspricht einer Polypeptidkette, einer Abfolge von Aminosäuren, die miteinander verbunden sind. Im Kollagen winden sich diese drei Ketten zu einer charakteristischen Dreifachhelix. Ein fibrilläres Kollagen Typ I misst etwa 300 Nanometer in der Länge und hat eine Molekularmasse von ungefähr 300.000 Dalton. Dalton ist einfach eine Einheit zur Messung der Molekülmasse.

Diese Architektur beruht auf einer besonderen Zusammensetzung. Glycin tritt etwa alle drei Aminosäuren auf. Seine kleine Größe erlaubt es ihm, im Zentrum der Dreifachhelix zu sitzen, während Prolin und Hydroxyprolin zur Stabilisierung beitragen. Aber eine einzelne Dreifachhelix bildet noch keine Sehne. Tausende Moleküle müssen sich zu Fibrillen, dann zu Fasern organisieren und Verbindungen untereinander eingehen, um eine Struktur zu bilden, die hohen mechanischen Belastungen standhält. Genau diese Organisation erklärt, warum Kollagen in unseren Sehnen, Bändern, der Haut, den Knochen, Knorpeln und vielen anderen Geweben vorkommt.

Und entgegen einer weit verbreiteten Vorstellung gibt es kein universelles Kollagen. Die Biologie beschreibt 28 Kollagentypen mit unterschiedlichen Organisationen und Funktionen. Typ I dominiert vor allem in Sehnen, Knochen und Haut. Typ II ist Teil der Struktur des Gelenkknorpels. Typ III begleitet oft Typ I, besonders in Haut und Gefäßwänden. Typ IV bildet Netzwerke in Basalmembranen, während Typ V vor allem an der Organisation der Fibrillen beteiligt ist. Aber Kollagen Typ II zu essen bedeutet nicht, dass es direkt in den Knieknorpel gelangt. Unser Körper verteilt Proteine nicht nach der Nummer auf der Verpackung: Er verdaut sie und nutzt ihre Bausteine, um eigene Strukturen herzustellen.

Ein Steak und eine Haxe liefern nicht dasselbe Kollagen

Betrachten wir zwei Rindfleischstücke. Das erste ist ein zartes Filet, hauptsächlich aus Muskelfasern bestehend. Seine dominanten Proteine sind Aktin und Myosin, die Muskelkontraktionen ermöglichen. Das zweite ist eine Haxe, ein Stück aus einem stark beanspruchten Bereich mit mehr Bindegewebe. Bei gleichem Gewicht kann ihr Kollagenanteil stark variieren. Eine Person kann täglich ein Kilogramm Fleisch essen, ohne unbedingt so viel Kollagen zu konsumieren, wie sie denkt, besonders wenn sie ausschließlich magere Muskelfleischstücke bevorzugt.

Im Gegensatz dazu liefern Sehnen, Haut, bestimmte Knorpel, bindegewebsreiche Membranstücke und gelatineartige Tierteile mehr kollagene Proteine. Bei Fisch enthalten Haut und Bindegewebe oft deutlich mehr Kollagen als das reine Filet ohne nicht-muskuläre Teile. Das bedeutet, dass eine carnivore Ernährung, die nur aus mageren Steaks besteht, ein anderes Nährstoffprofil hat als eine, die regelmäßig Haxe, Rinder- oder Fischsehnen, Fischhaut und andere tierische Gewebe einschließt. In beiden Fällen isst man tierische Proteine, aber nicht unbedingt dieselben Mengen an Glycin, Prolin und Hydroxyprolin.

Lange Ketten versus kurze Ketten: Der grundlegende Unterschied

Hier liegt der erste technische Vorteil von Kollagenpulver. Im tierischen Gewebe besitzt natives Kollagen eine organisierte Architektur, stabilisiert durch zahlreiche Interaktionen und Vernetzungen zwischen Molekülen. Beim langen Kochen einer Haxe verändert die Hitze diese Organisation. Die Dreifachhelix denaturiert allmählich, und ein Teil des Kollagens kann sich als Gelatine lösen. Das erklärt, warum zähe Stücke weich werden und ihr Saft beim Abkühlen geliert.

In der Nahrungsergänzungsindustrie gehen Hersteller noch weiter. Sie nutzen meist eine enzymatische Hydrolyse, um die langen Ketten in kürzere Peptide zu zerlegen. Das Ergebnis ist hydrolysiertes Kollagen, oft bestehend aus Peptiden mit einer durchschnittlichen Molekularmasse von etwa 2.000 bis 5.000 Dalton, je nach Produkt. Manche Pulver enthalten noch kleinere Fragmente. Achtung: Eine durchschnittliche Molekularmasse von 2.000 Dalton bedeutet nicht, dass jedes Peptid genau 2.000 Dalton wiegt. Das Produkt enthält eine Verteilung von Fragmenten unterschiedlicher Größe.

Der Unterschied ist also relativ einfach. Nahrungsmittelkollagen kann in Form von noch strukturiertem Gewebe oder bereits durch Kochen veränderten Proteinen vorliegen, während hydrolysiertes Kollagen industriell vorzerlegt wurde. Man könnte denken, dass die kurzen Ketten automatisch besser verwertet werden. Doch unser Körper besitzt selbst eine bemerkenswerte Zerkleinerungsanlage: das Verdauungssystem.

Was passiert mit Kollagen im Magen?

Wenn ein Protein in den Magen gelangt, trifft es auf eine saure Umgebung und Enzyme wie Pepsin. Diese Bedingungen verändern seine Struktur und beginnen mit der Fragmentierung. Im Dünndarm setzen pankreatische und intestinale Enzyme die Arbeit fort. Lange Ketten werden allmählich in kürzere Fragmente, freie Aminosäuren, Dipeptide (zwei Aminosäuren) oder Tripeptide (drei Aminosäuren) zerlegt. Einige dieser kleinen Peptide können über spezialisierte Darmtransporter, insbesondere PepT1, aufgenommen werden.

Mit anderen Worten: Unser Verdauungssystem kann Nahrungsproteine perfekt zerkleinern. Hydrolysiertes Pulver hat den Vorteil, dass ein Teil dieser Arbeit bereits erledigt ist, aber das bedeutet nicht, dass natürliche Lebensmittel nicht dieselben absorbierbaren Moleküle erzeugen können. Und das ist keine bloße Hypothese: Forscher haben dies direkt im menschlichen Blut beobachtet.

Die Studie, die die automatische Überlegenheit von Pulvern infrage stellt

2022 veröffentlichten Yu Iwasaki und Kollegen in *Food Chemistry* eine Studie, die den Verzehr von klassischer Gelatine mit verschiedenen hydrolysierten Präparaten verglich. Neun Teilnehmer wurden beobachtet, und im Blut wurden mehrere charakteristische Kollagendigestionsprodukte gemessen, darunter Prolyl-Hydroxyprolin (Pro-Hyp) und Hydroxyprolyl-Glycin (Hyp-Gly). Diese Moleküle sind besonders interessant, weil sie zeigen, dass bestimmte Kollagenfragmente im Blutkreislauf auftauchen können, ohne vollständig in freie Aminosäuren zerlegt zu sein.

Nach Einnahme von Gelatine erreichte die Pro-Hyp-Konzentration im Blut durchschnittlich etwa 15,5 Nanomol pro Milliliter nach zwei Stunden. Hyp-Gly lag nach einer Stunde bei etwa 2,3 Nanomol pro Milliliter. Hydrolysierte Präparate führten zu höheren Konzentrationen einiger Verbindungen, aber nicht systematisch bei allen. Für freies Hydroxyprolin lag die maximale durchschnittliche Konzentration nach Gelatine bei etwa 94 Nanomol pro Milliliter, verglichen mit etwa 151 bzw. 169 bei den untersuchten Hydrolysaten.

Die wichtige Erkenntnis: **Nicht industriell vorhydrolysierte Gelatine kann ebenfalls Kollagenpeptide produzieren, die ins Blut gelangen.** Hydrolysate können jedoch die Blutexposition gegenüber bestimmten Verbindungen stärker erhöhen. Der Unterschied ist entscheidend: Die Studie bezog sich auf Gelatine, nicht auf eine vollständige Haxenmahlzeit. Sie vergleicht also verschiedene Kollagenverarbeitungen, aber nicht direkt Fleisch gegen Pulver.

Sind die kleinsten Peptide automatisch die besten?

Das Verkaufsargument scheint klar: Je kleiner ein Peptid, desto leichter wird es aufgenommen. Doch eine randomisierte Studie aus dem Jahr 2024 in *Frontiers in Nutrition* liefert eine viel differenziertere Antwort. Die Forscher verglichen mehrere Hydrolysate aus Rinder-, Schweine- und Meereshaut, darunter zwei Rinderpräparate mit durchschnittlichen Molekularmassen von etwa 2.000 und 5.000 Dalton.

Alle Präparate führten zu einem signifikanten Anstieg von zirkulierendem Hydroxyprolin und verschiedenen Peptiden. Die Aufnahme von freiem Hydroxyprolin war insgesamt vergleichbar, obwohl einige Parameter je nach Produkt variierten. Die Gesamtexposition im Blut konnte zwischen den beiden Rinderhydrolysaten schwanken. Die Molekülgröße hat also einen möglichen Einfluss, aber die Ergebnisse erlauben keine Regel, dass das Pulver mit den kürzesten Peptiden immer überlegen ist.

Es ist zudem wichtig zu erwähnen, dass die Studie klein war und sich auf Blutreaktionen nach Einnahme bezog, nicht auf den tatsächlichen Wiederaufbau menschlicher Gewebe. Außerdem waren einige Autoren mit dem Hersteller der Hydrolysate verbunden, was eine kritische Betrachtung der Ergebnisse erfordert, ohne sie jedoch zu verwerfen. Die vernünftige Schlussfolgerung lautet, dass Peptidlänge, Sequenz, Herkunft und Verarbeitung die Verdauung beeinflussen können, aber keine dieser Eigenschaften allein eine klinisch überlegene Wirksamkeit garantiert.

Schnellere Aufnahme bedeutet nicht automatisch besseren Wiederaufbau

Stellen Sie sich zwei Baustellen vor. Auf der ersten kommen tausend Ziegel in zehn Minuten an. Auf der zweiten dieselbe Menge in zwei Stunden. Der erste Lieferant ist zweifellos schneller. Aber beweist das, dass das Haus stabiler wird? Natürlich nicht. Es kommt auch auf die Pläne, den Zement, die Arbeiter und die Montage an.

Im Körper ist es ähnlich. Ein hydrolysiertes Pulver kann zu einem schnelleren oder höheren Auftreten bestimmter Peptide im Blut führen. Das heißt aber nicht automatisch, dass mehr Kollagen in den Sehnen gebildet wird. Die Zellen können die aufgenommenen Aminosäuren für verschiedene Zwecke nutzen: neue Proteine herstellen, an anderen Stoffwechselreaktionen teilnehmen oder Energie produzieren. Das konsumierte Kollagen wird nicht direkt an eine beschädigte Sehne „wiederangeklebt“. Es wird verdaut, seine Bausteine stehen zur Verfügung, und der Körper synthetisiert seine eigenen Proteine je nach Bedarf und Signalen.

Deshalb muss man zwischen Bioverfügbarkeit, also Aufnahme und Verfügbarkeit der Bausteine, und funktioneller Wirksamkeit unterscheiden, die eine messbare Verbesserung des Gewebes voraussetzt. Eine hohe Pro-Hyp-Konzentration im Blut ist eine pharmakokinetische Information. Eine erhöhte Belastbarkeit einer Sehne ist eine viel komplexere wissenschaftliche Frage.

Vitamin C: Warum es unverzichtbar ist, aber nicht unbedingt in großen Mengen

Für die Herstellung stabilen Kollagens müssen Zellen mehrere chemische Reaktionen durchführen, bevor Fasern zusammengesetzt werden. Einige Proline werden durch Enzyme namens Prolylhydroxylasen in Hydroxyproline umgewandelt. Auch Lysin wird durch Lysylhydroxylasen modifiziert. Diese Enzyme benötigen unter anderem Eisen, Sauerstoff und Vitamin C, um richtig zu funktionieren. Vitamin C trägt dazu bei, den chemischen Zustand aufrechtzuerhalten, der für ihre Aktivität nötig ist. Ohne Vitamin C kann die normale Kollagenreifung beeinträchtigt sein, wie beim Skorbut, einer Krankheit durch schweren und langanhaltenden Mangel.

Das bedeutet aber keineswegs, dass die Einnahme von drei Gramm Vitamin C täglich die Kollagenproduktion verdreifacht gegenüber 100 Milligramm. Enzymreaktionen funktionieren nicht nach dem Dreisatz. Sobald der Bedarf gedeckt ist, führt eine weitere Erhöhung nicht zwangsläufig zu mehr Aktivität. Zudem ist die Aufnahme von Vitamin C reguliert: Sie ist bei moderater Zufuhr effizient, nimmt aber bei sehr hohen Dosen ab, während die Ausscheidung über den Urin steigt.

Die amerikanischen Ernährungsempfehlungen sehen etwa 90 Milligramm täglich für erwachsene Männer und 75 Milligramm für Frauen vor, mit Anpassungen je nach Situation. Das sind allgemeine Referenzwerte, keine Dosen zur Maximierung der Kollagenproduktion. Die obere sichere Grenze von 2.000 Milligramm pro Tag ist eine Sicherheitsgrenze, kein Ziel. Bis heute gibt es keine Belege, dass eine systematische Supplementierung mit drei Gramm die Sehnenfestigkeit bei Personen mit ausreichendem Vitamin-C-Status verbessert.

Und woher kommt Vitamin C bei der Carnivore-Diät?

Die Frage wird besonders interessant, wenn Pflanzen ausgeschlossen werden. Gekochtes Muskelfleisch liefert meist wenig Vitamin C, aber das heißt nicht, dass alle tierischen Lebensmittel völlig frei davon sind. Einige Innereien und tierische Gewebe enthalten variable Mengen. Zubereitung, Kochen und Lagerung können die verfügbaren Gehalte verändern. Eine carnivore Ernährung, die nur aus stark gegarten Steaks besteht, ist ernährungsphysiologisch nicht identisch mit einer, die verschiedene Stücke und Gewebe einschließt.

Eine weitere Hypothese in Diskussionen über die carnivore Ernährung lautet: Könnte der Verzicht auf Kohlenhydrate den Vitamin-C-Bedarf senken? Die Überlegung basiert darauf, dass Dehydroascorbat, die oxidierte Form von Vitamin C, einige Transporter nutzt, die auch für Glukose verwendet werden. Vitamin C in reduzierter Form nutzt jedoch hauptsächlich spezifische Transporter namens SVCT. Es wäre daher falsch, allein aus der Konkurrenz zwischen Glukose und Dehydroascorbat abzuleiten, dass eine kohlenhydratarme Ernährung den Vitamin-C-Bedarf stark reduziert oder eliminiert. Diese Hypothese erfordert humanexperimentelle Studien, um den Bedarf in verschiedenen metabolischen Kontexten genau zu messen.

Eine ernährungsmodellierende Studie, veröffentlicht 2025 in *Nutrients*, untersuchte verschiedene carnivore Ernährungszusammensetzungen. Die Autoren fanden, dass einige berechnete Zufuhrmengen, insbesondere für Vitamin C, unter den üblichen Referenzwerten lagen. Es handelte sich nicht um eine Studie, die Mangel bei Carnivore-Praktizierenden nachwies, sondern um eine Analyse theoretischer Menüs. Das Ergebnis unterstreicht eine grundlegende Unterscheidung: **Eine carnivore Ernährung führt nicht automatisch zu Vitamin-C-Mangel, garantiert aber auch nicht ausreichende Zufuhr.**

Die Antwort ist also weder, systematisch mehrere Gramm Vitamin C zu empfehlen, noch zu behaupten, Vitamin C sei ohne Kohlenhydrate überflüssig. Die eigentliche Herausforderung besteht darin, physiologischen Bedarf, tatsächlich verfügbare Zufuhr und individuelle Situationen zu unterscheiden, in denen der Bedarf nicht gedeckt sein könnte.

Kupfer: Das Mineral, das zur Festigkeit der Fasern beiträgt

Vitamin C ist an der Reifung der Kollagenketten beteiligt, aber ein weiterer Schritt ist nötig, um widerstandsfähige Fasern zu erhalten. Nachdem die Moleküle produziert und in die extrazelluläre Matrix ausgeschieden wurden, müssen sie sich organisieren und bestimmte Verbindungen eingehen. Hier kommt die kupferabhängige Enzym Lysyloxidase ins Spiel. Sie katalysiert Reaktionen an bestimmten Lysin- und Hydroxylysinresten und erleichtert so die Bildung kovalenter Quervernetzungen zwischen Kollagenmolekülen.

Stellen Sie sich mehrere Seile nebeneinander vor. Jedes kann stark sein, aber ihr Zusammenhalt muss stabilisiert werden, um ein Kabel zu bilden, das Kräfte effektiv überträgt. Die Kollagenquervernetzungen erfüllen eine vergleichbare Funktion. Sie tragen zur mechanischen Festigkeit der Gewebe bei, wobei das Ergebnis auch von der Organisation der Fibrillen, ihrer Ausrichtung und vielen weiteren Faktoren abhängt. Ein schwerer Kupfermangel kann daher die normale Reifung von Kollagen und Elastin stören.

Doch auch hier wäre es falsch zu glauben, dass mehr Kupfer automatisch mehr Festigkeit bedeutet. Sobald der Bedarf gedeckt ist, gibt es keine Belege, dass eine künstliche Erhöhung der Zufuhr die Vernetzung fördert. Zudem sind nicht alle Vernetzungen gleichwertig. Einige enzymatische Quervernetzungen sind für die normale Gewebefunktion notwendig, während die Anhäufung nicht-enzymatischer Modifikationen, etwa durch Glykation, die mechanischen Eigenschaften verschlechtern kann. Das biologische Ziel ist also nicht, möglichst viele Verbindungen zu bilden, sondern eine angemessene Gewebereifung zu ermöglichen.

Braucht ein Carnivore Kupfer-Ergänzungen?

Die amerikanische Referenzzufuhr für Kupfer bei Erwachsenen liegt bei etwa 900 Mikrogramm pro Tag, also 0,9 Milligramm. Der Bedarf ist absolut gesehen relativ gering, aber der Körper muss ausreichend versorgt sein. Unter tierischen Lebensmitteln variieren die Kupfergehalte stark: Rinderleber und bestimmte Schalentiere, insbesondere Austern, liefern viel Kupfer, während Muskelfleisch deutlich weniger enthält.

Das bedeutet, dass zwei Personen mit carnivorer Ernährung sehr unterschiedliche Zufuhrprofile haben können. Wer fast ausschließlich Muskelfleisch isst, erhält nicht unbedingt dieselben Mikronährstoffe wie jemand, der Innereien und Meeresprodukte einbezieht. Allerdings ist Leber kein Lebensmittel zum unbegrenzten Verzehr: Sie kann auch sehr hohe Mengen an vorgeformtem Vitamin A liefern. Die Erhöhung eines Lebensmittels zur Steigerung eines Mikronährstoffs kann also die Zufuhr anderer verändern.

Dass Kupfer für Lysyloxidase unverzichtbar ist, rechtfertigt keine systematische Supplementierung. Ein unzureichender Bedarf muss von einem bereits adäquaten unterschieden werden, und ein Kupferüberschuss kann erhebliche Nebenwirkungen haben. Die Frage ist nicht, wie viel zusätzliches Kupfer eine Sehne stärkt, sondern ob die Enzyme bereits ausreichend versorgt sind.

Zink: Ein dritter Akteur, der Kupfer sogar stören kann

Zink spielt ebenfalls eine Rolle im Erneuerungsprozess des Bindegewebes. Es ist an zahlreichen enzymatischen Reaktionen, der Proteinsynthese und der Funktion bestimmter Matrix-Metalloproteinasen (MMP) beteiligt. Diese Enzyme sind für den kontrollierten Abbau von Bestandteilen der extrazellulären Matrix zuständig. Das mag paradox erscheinen: Warum Kollagen abbauen, wenn der Körper es aufbauen will? Weil lebendes Gewebe ständig gepflegt werden muss. Einige Moleküle werden produziert, andere umgebaut oder entfernt, damit die Struktur sich an Belastungen anpassen kann.

Eine übermäßige Zink-Supplementierung kann jedoch einen unerwarteten Effekt haben. Im Darm regt hohe Zinkzufuhr die Synthese von Metallothionein an, einem Protein, das Kupfer stark bindet. Dies kann die Menge an Kupfer im Blutkreislauf verringern. Wer also über längere Zeit hohe Dosen Zink einnimmt, könnte paradoxerweise einen Kupfermangel fördern, obwohl Kupfer für die Kollagenreifung essenziell ist.

Diese Wechselwirkung zeigt, warum der Körper nicht einfach als Summe von Nahrungsergänzungen funktioniert. Vitamin C, Kupfer und Zink erfüllen unterschiedliche Funktionen. Eine willkürliche Erhöhung eines Elements kann unnötig sein und in manchen Fällen das Gleichgewicht eines anderen stören. Eine carnivore Ernährung mit vielfältigen tierischen Lebensmitteln kann mehrere dieser Mikronährstoffe liefern, aber ihre tatsächliche Zusammensetzung muss betrachtet werden, nicht nur vermutet.

Ist marines Kollagen besser als Rinderkollagen?

Ein weiteres häufiges Versprechen lautet: Maritimes Kollagen wird natürlicherweise besser aufgenommen. Tatsächlich muss man die Eigenschaften von Fischkollagen unterscheiden, insbesondere seine Zusammensetzung und thermische Stabilität, von denen, die durch industrielle Verarbeitung entstehen. Sowohl hydrolysiertes marines als auch hydrolysiertes Rinderkollagen können kurze Peptide liefern, wobei die Herkunft allein ihre Wirksamkeit nicht bestimmt.

In der klinischen Studie von Virgilio et al. (2024) führten hydrolysierte Präparate aus Rind, Schwein und Meer alle zu einem Anstieg der Blutkonzentrationen kollagentypischer Verbindungen. Es gab Unterschiede zwischen den Produkten, aber keine systematische Überlegenheit des marinen Kollagens bei allen Parametern. Die Wahl eines Kollagens lässt sich also nicht allein auf Fisch versus Rind oder Peptidlänge reduzieren.

Kann Kollagenpulver wirklich eine Sehne stärken?

Die entscheidende Frage ist jedoch nicht, wie viele Peptide im Blut zirkulieren. Für jemanden mit Sehnenschmerzen oder der seine Regeneration verbessern will, zählt, ob das Gewebe tatsächlich widerstandsfähiger und funktioneller wird.

Eine systematische Übersichtsarbeit von Buchalski et al. (2026) fasste acht randomisierte Studien mit insgesamt 257 Teilnehmern zusammen. Diese untersuchten Kollagen-Supplementierung in Kombination mit Widerstands- oder Plyometrie-Training. Drei von vier Studien, die den Querschnitt der Sehnen maßen, berichteten von größeren Zuwächsen in den supplementierten Gruppen. Einige Studien mit 15 bis 30 Gramm Kollagen zeigten auch positive Veränderungen mechanischer Parameter, insbesondere der Sehnensteifigkeit.

Man muss diesen letzten Begriff richtig verstehen. Eine Zunahme der mechanischen Steifigkeit einer Sehne kann eine nützliche Anpassung sein, die eine bessere Kraftübertragung ermöglicht. Sie ist nicht automatisch mit pathologischer Verhärtung gleichzusetzen. Dennoch sind diese Studien durch kleine Teilnehmerzahlen, relativ kurze Dauer und unterschiedliche Protokolle begrenzt. Sie beweisen nicht, dass Pulver allein eine beschädigte Sehne repariert. Und vor allem zeigen sie nicht, dass Hydrolysate bessere Ergebnisse liefern als dieselbe Menge Kollagen aus tierischen Lebensmitteln.

Ein weiterer wichtiger Punkt: In diesen Studien wurde das Training mit der Supplementierung kombiniert. Das ist kein Detail. Sehnenzellen reagieren auf mechanische Belastung durch Mechanotransduktion, also die Umwandlung physikalischer Kräfte in biologische Signale. Kollagen aus der Nahrung liefert Baumaterial, aber die Gewebeanpassung hängt auch von Belastung, Erholung und Ausgangszustand ab.

Das große Duell: Wer gewinnt wirklich?

Kehren wir zu unseren zwei Personen zurück. Die erste isst eine Rinderhaxe mit Bindegewebe. Sie nimmt teilweise durch Kochen verändertes Kollagen, aber auch vollständige Muskelproteine und verschiedene Mikronährstoffe auf. Ihr Verdauungssystem zerlegt diese Proteine und kann absorbierbare kollagene Peptide erzeugen. Die zweite nimmt ein Hydrolysat mit genau gemessener Peptidmenge, bei dem ein Teil der Fragmentierung vor der Einnahme erfolgte. Einige dieser Peptide können schneller oder in höherer Konzentration im Blut erscheinen.

An diesem Punkt hat das Pulver einen praktischen und manchmal pharmakokinetischen Vorteil. Es liefert eine konzentrierte und reproduzierbare Menge kollagener Proteine, ohne dass regelmäßig bindegewebsreiche Stücke gegessen werden müssen. Fleisch und andere tierische Lebensmittel bieten jedoch einen anderen Vorteil: Sie liefern gleichzeitig vollständige Proteine, Fette und diverse Mikronährstoffe, die das isolierte Hydrolysat nicht bietet.

Fragt man, welches die stärksten Sehnen produziert, bleibt die Antwort offen. Es fehlen Studien, die direkt vergleichend bei gleicher Kollagenmenge Mahlzeiten mit viel Bindegewebe und hydrolysierte Ergänzungen untersuchen und deren Langzeiteffekte auf Synthese, Struktur und mechanische Eigenschaften menschlicher Gewebe messen. Zu behaupten, Pulver sei überlegen, weil es schneller aufgenommen wird, wäre übertrieben. Ebenso falsch wäre zu sagen, natürliches Kollagen aus ganzen Lebensmitteln werde automatisch besser genutzt.

Eine weitere wichtige Unterscheidung: Kollagen ist kein vollständiges Protein im ernährungsphysiologischen Sinn. Es ist reich an Glycin und Prolin, liefert aber kein Tryptophan und nur begrenzte Mengen mehrerer essentieller Aminosäuren. Es ersetzt daher nicht die Muskelproteine aus Fleisch für alle physiologischen Funktionen, insbesondere den Muskelaufbau. Die beiden Quellen sind nicht vollständig austauschbar.

Die eigentliche Herausforderung ist nicht, möglichst viel Kollagen aufzunehmen. Es geht darum, die Bedingungen zu schaffen, damit der Körper seine eigenen Gewebe richtig herstellen, organisieren und erneuern kann. Aminosäuren liefern das Baumaterial, Vitamin C unterstützt die Kettenreifung, Kupfer fördert die Vernetzung, Zink trägt zum Umbau bei, und mechanische Belastungen steuern einen Teil der Anpassung. Keiner dieser Faktoren wirkt isoliert.

Für jemanden, der die carnivore Ernährung praktiziert, ist die Frage besonders relevant: Isst er nur Muskelfleisch oder auch kollagenreiche Gewebe? Sind seine Mikronährstoffzufuhren vielfältig? Entsprechen Training und Erholung den Belastungen der Sehnen? 20 Gramm Pulver oder drei Gramm Vitamin C liefern nicht automatisch Antworten auf diese Fragen.

**Hydrolysiertes Kollagen kann im Rennen um die Aufnahme bestimmter Peptide gewinnen. Ganze tierische Lebensmittel bieten eine breitere Nährstoffvielfalt. Doch für den tatsächlichen Aufbau eines festen und funktionellen Gewebes wurde kein universeller Sieger wissenschaftlich belegt.**

Hier wird die individuelle Situation entscheidend. Bevor man Ergänzungen häuft, ist es sinnvoll, zu verstehen, was die Ernährung bereits liefert und was die Anpassungsfähigkeit des Körpers wirklich begrenzt. Zwei Personen können exakt dasselbe Kollagen konsumieren und unterschiedliche Ergebnisse erzielen – nicht, weil die Biologie inkonsistent wäre, sondern weil ihre Umstände verschieden sind.

**Athletic Carnivore – Verstehen Sie Ihr individuelles Ernährungsprofil mit dem Premium-Bericht.**

Und Sie: Wenn Sie Kollagenpulver kaufen, wissen Sie wirklich, was Sie korrigieren wollen? Materialmangel, Aufnahmeunterschiede oder eine Gewebefunktion, die von viel mehr abhängt als dem Kollagen auf Ihrem Teller?

---

Wissenschaftliche Quellen

**Iwasaki Y. et al. (2022).** *Comparison of gelatin and low-molecular weight gelatin hydrolysate ingestion on hydroxyproline (Hyp), Pro-Hyp and Hyp-Gly concentrations in human blood.* Food Chemistry, 369, 130869. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34461513/

**Virgilio N. et al. (2024).** *Absorption of bioactive peptides following collagen hydrolysate intake: a randomized, double-blind crossover study in healthy individuals.* Frontiers in Nutrition, 11, 1416643. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39149544/

**Buchalski A. et al. (2026).** *Collagen Supplementation on Tendon-Related Structural and Performance Outcomes: A Systematic Review.* Journal of Functional Morphology and Kinesiology, 11(1), 130. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41900537/

**Goedeke S. et al. (2025).** *Assessing the Nutrient Composition of a Carnivore Diet: A Case Study Model.* Nutrients, 17(1), 140. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39796574/

**National Institutes of Health, Office of Dietary Supplements.** *Vitamin C — Health Professional Fact Sheet.* https://ods.od.nih.gov/factsheets/VitaminC-HealthProfessional/

**National Institutes of Health, Office of Dietary Supplements.** *Copper — Health Professional Fact Sheet.* https://ods.od.nih.gov/factsheets/Copper-HealthProfessional/

**National Institutes of Health, Office of Dietary Supplements.** *Zinc — Health Professional Fact Sheet.* https://ods.od.nih.gov/factsheets/Zinc-HealthProfessional/

#Kollagen #HydrolysiertesKollagen #NatürlichesKollagen #CarnivoreDiät #CarnivoreErnährung #AthleticCarnivore #VitaminC #Kupfer #Zink #Sehnen #TierischeProteine #WissenschaftlicheErnährung